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+{{tag>protein}}
+====== Protein ======
+단백질(蛋白質, 문화어: 계란소)은 생물의 몸을 구성하는 고분자 유기 물질이다. 흰자질이라고도 한다.
+단백질의 영어명 프로틴(protein)은 그리스어의 proteios(중요한 것)에서 유래된 것이다. 단백질의 한자 표기에서 단(蛋)이 새알을 뜻하는 것에서 알 수 있듯, 단백질은 달걀 등의 새알의 흰자위를 이루는 주요 성분이다.
+수많은 아미노산의 연결체로 20가지의 서로 다른 아미노산들이 펩타이드 결합이라고 하는 화학 결합으로 길게 연결된 것을 폴리펩타이드라고 한다. 여러가지의 폴리펩타이드 사슬이 4차 구조를 이루어 고유한 기능을 갖게 되었을 때 비로소 단백질이라고 불리며 단백질과 폴리펩타이드는 엄밀히 말하면 다른 분자이지만 경우에 따라 구분 없이 쓰이기도 한다. 일반적으로는 분자량이 비교적 작으면 폴리펩타이드라고 하며, 분자량이 매우 크면 단백질이라고 한다.
+단백질은 생물체 내의 구성 성분, 세포 안의 각종 화학반응의 촉매 역할(효소), 항체를 형성하여 면역을 담당하는 등 여러가지 형태로 중요한 역할을 수행한다. 화학식은 (NH2CHRnCOOH)n 이다.
+단백질은 트립신이라는 단백질 분해효소의 작용에 의해 소화된다. 그런데 콩에는 트립신의 활동을 방해하는 특정한 단백질이 들어있어 콩을 날로 먹으면 소화가 잘 되지 않는다. 하지만 콩을 가열할 경우 이 단백질 성분이 변성된다. 결국 트립신이 활성화되어 소화효소의 침입이 용이해지는 것이다. [1]
+단백질의 변성은 천연단백질이 물리적인 요인(가열, 건조, 교반, 압력, X선, 초음파, 진동, 동결)이나 화학적인 요인(산, 염기, 요소, 유기용매, 중금속, 계면활성제) 혹은 효소의 작용 등으로 원래의 성질을 잃어버리는 현상이다.
+단백질은 고유한 3차원 구조로 접히는(Folding) 폴리펩타이드 사슬을 말한다. 단백질이 자연 상태에서 접히는 구조는 단백질의 이 폴리펩타이드를 이루는 아미노산들의 서열(sequence)에 의해 결정된다. 생화학자들은 단백질의 구조를 4개의 단계로 나누어 설명한다.
+차 구조: 아미노산 서열
+차 구조: 아미노산 서열이 이루는 지역적, 반복적 구조. 폴리펩타이드 뼈대의 공간적인 배열을 가리키며, 그 곁사슬의 형태는 포함하지 않는다. 오른쪽으로 돌아 올라가는 모양의 알파 나선(α-Helix) 구조 와 병풍처럼 접혀진 모양의 베타 면(β-Sheet) 구조가 가장 흔하며 2차구조는 지역적으로 정의되기에 한 단백질 내에서도 다수의 2차 구조의 단위들이 존재한다.
+차 구조: 곁사슬을 포함한 전체 폴리펩타이드의 3차원적인 구조. 2차 구조의 단위들이 서로 결합하여 만들어진다. 3차 구조부터 기능이 발현된다.
+차 구조: 두 개 이상의 폴리펩타이드들이 모여서 이루는 복합체로서의 구조. 하나의 폴리펩타이드가 단백질로서의 역할을 수행하는 경우 4차 구조를 이루지 않기도 한다.
+한 개의 단백질이 가지는 구조는 상호작용하는 다른 분자들과 환경에 의해서 바뀔 수 있다. 이러한 구조의 변형은 단백질의 생물학적인 기능인 촉매 작용, 다른 분자와의 결합, 기계적 움직임 등에 매우 중요한 역할을 한다.
+단백질(protein)은 아미노산의 종류에 따라 달라지며, 아미노산의 개수와 늘어뜨려진 순서에 따라서도 그 종류가 달라진다.
+단백질은 둥근 공 모양이나 긴 섬유 모양, 또는 코일이나 열쇠 꾸러미 모양을 이루면서 활성을 가진다. 단백질의 구조는 1차, 2차, 3차, 4차 구조로 나누어서 설명할 수 있다. 여기서 1차, 2차와 같은 용어는 단순히 평면상에 단백질을 표현할 수 있다거나 하는 의미가 아니다. 최근에는 3차, 4차 구조와 같은 용어보다 단백질의 상호작용이란 말을 더 자주 사용한다.
+차 구조 : 기본적인 결합으로, 안정된 결합 구조를 가지고 있다. 아미노산들이 결합할 때 유전자에 들어 있는 DNA의 정보 지배하에 있기 때문에 각각의 단백질은 자신만이 갖는 고유의 아미노산 배열을 갖게 된다.
+차 구조 : 폴리펩티드(polypeptide) 사슬이 수소(hydrogen)로 결합되어 나선 구조나 병풍 구조를 형성한다. 그리고, 2차 구조는 사슬이 완전히 확장되어 있기 때문에 결합이 끊어지지 않고는 늘어날 수 없다.
+차 구조 : 마이오글로빈(myoglobin)과 같은 경우, 153개의 아미노산으로 구성되어 있으며, 끝이 심하게 구부러진 모양으로 마치 공처럼 생겼다.
+차 구조 : 헤모글로빈(hemoglobin)과 같은 경우, 4개의 사슬이 모여 하나의 단백질 분자를 구성하고, 산소와 결합하는 공 모양의 단백질이다. 헤모글로빈은 혈액 내에 있는데, 이 단백질이 붉기 때문에 혈액이 붉게 보인다.
+http://celdee.tistory.com/383
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+단백질(protein)의 2차 구조(secondary structure)는 대표적으로 α helix 와 β sheet가 있다. 단백질의 helix 구조는, DNA나 RNA의 helix와 어떻게 다른가? 단백질의 helix는 主사슬 사이의 수소 결합(hydrogen bonds)에 의해 형성된다는 점이 다르다. 수소 결합은 공유 결합(covalent)보다 훨씬 약한 결합이지만, 상당히 힘 있는 결합이다.
+단백질에서의 helix 구조는, 서로 꼬여가면서 백본(backbone)에서의 NH, CO 사이에서 수소 결합을 한다.
+ α helix이다. 단백질의 대부분의 helix 구조가 α helix이며, 4번째 떨어져 있는 잔기(residue)마다 수소 결합을 이룬다. 여기서의 토션각(torsion angle)은 다음과 같다. φ = -57, ψ = -47, ω = 180
+이상적인 α helix라면, 하나의 완전한 턴(complete turn)에 3.6개의 잔기로 구성된다. 그리고, 2개의 잔기 사이의 각은 100도 정도가 된다. 이런 이상적인 helix를 Helical Wheel이라 한다. Helical Wheel에서는 매 5턴마다 18개의 잔기가 존재하며, 이들이 hydrophobic인지, hydrophilic인지 여부에 따라 잔기가 안쪽으로 향하는지 바깥쪽으로 노출되는지 여부가 결정된다. 이러한 정보를 바탕으로, 어디에 α helix가 있는지 파악할 수 있다.
+특히, 많은 세포막 단백질들은 세포막을 횡단하는, 루프로 연결된 7개의 helix 구조가 대부분이다. 또, 세포막을 통과하는 영역은 hydrophobic하다.
+-10 helix는 전체 단백질의 helix에서 10% 정도를 차지하며, 3번째 떨어져 있는 잔기마다 수소 결합을 이룬다. 토션각은 φ = -49, ψ = -26, ω = 180
+마지막으로, π helix는 굉장히 드물며, 나선 모양이 굉장히 완만하다. 나선 모양이 완만하다는 이야기는, 이 구조를 위에서 봤을 때 반지름이 매우 크다는 것을 의미한다.토션각은 φ = -57, ψ = -70, ω = 180이며, 5번째 떨어진 잔기마다 수소 결합을 이룬다.
+sheet 구조가 있는데 helix 만큼 많지는 않다. 폴리펩티드(polypeptide)의 여러 영역이 β 가닥(strand)를 형성하며, C) - NH 사이에서 수소 결합이 일어난다. 그리고, 이 strand 방향에 따라 3가지 분류로 나위는데, 만약 strand의 진행 방향이 같다면 parellel, 같지 않다면 anti-parellel, 이 둘이 혼합된 형태라면, 즉 하나의 sheet에 anti-parellel과 parellel이 섞여 있다면 mixed sheet라고 한다.
+다음은 parellel sheet이다. 빨간색 원 주위를 살펴보면, 빨간색 원들 안의 가닥의 진행 방향이 동일하다는 것을 알 수 있다.
+다음은 anti-parellel인데, 위와는 달리 가닥들의 진행 방향이 서로 다르다는 것을 알 수 있다.
+그리고 턴(turn)은 진행 방향이 바뀌는 것을 의미하는데, 다음과 같은 경우를 말한다. 진행 방향이 바뀌었다고 동일 가닥 내에서 진행 방향이 바뀌는 것을 의미하는 것이 아니다.
+즉, 이 그림을 단순화하면 다음과 같은데, 가닥의 진행 방향 자체가 바뀐게 아니라, 가닥이 휘어서 진행 방향이 달라진 것처럼 보인다.