Protein
단백질(蛋白質, 문화어: 계란소)은 생물의 몸을 구성하는 고분자 유기 물질이다. 흰자질이라고도 한다.
단백질의 영어명 프로틴(protein)은 그리스어의 proteios(중요한 것)에서 유래된 것이다. 단백질의 한자 표기에서 단(蛋)이 새알을 뜻하는 것에서 알 수 있듯, 단백질은 달걀 등의 새알의 흰자위를 이루는 주요 성분이다.
수많은 아미노산의 연결체로 20가지의 서로 다른 아미노산들이 펩타이드 결합이라고 하는 화학 결합으로 길게 연결된 것을 폴리펩타이드라고 한다. 여러가지의 폴리펩타이드 사슬이 4차 구조를 이루어 고유한 기능을 갖게 되었을 때 비로소 단백질이라고 불리며 단백질과 폴리펩타이드는 엄밀히 말하면 다른 분자이지만 경우에 따라 구분 없이 쓰이기도 한다. 일반적으로는 분자량이 비교적 작으면 폴리펩타이드라고 하며, 분자량이 매우 크면 단백질이라고 한다.
단백질은 생물체 내의 구성 성분, 세포 안의 각종 화학반응의 촉매 역할(효소), 항체를 형성하여 면역을 담당하는 등 여러가지 형태로 중요한 역할을 수행한다. 화학식은 (NH2CHRnCOOH)n 이다.
단백질은 트립신이라는 단백질 분해효소의 작용에 의해 소화된다. 그런데 콩에는 트립신의 활동을 방해하는 특정한 단백질이 들어있어 콩을 날로 먹으면 소화가 잘 되지 않는다. 하지만 콩을 가열할 경우 이 단백질 성분이 변성된다. 결국 트립신이 활성화되어 소화효소의 침입이 용이해지는 것이다. [1]
단백질의 변성은 천연단백질이 물리적인 요인(가열, 건조, 교반, 압력, X선, 초음파, 진동, 동결)이나 화학적인 요인(산, 염기, 요소, 유기용매, 중금속, 계면활성제) 혹은 효소의 작용 등으로 원래의 성질을 잃어버리는 현상이다.
단백질은 고유한 3차원 구조로 접히는(Folding) 폴리펩타이드 사슬을 말한다. 단백질이 자연 상태에서 접히는 구조는 단백질의 이 폴리펩타이드를 이루는 아미노산들의 서열(sequence)에 의해 결정된다. 생화학자들은 단백질의 구조를 4개의 단계로 나누어 설명한다.
1차 구조: 아미노산 서열 2차 구조: 아미노산 서열이 이루는 지역적, 반복적 구조. 폴리펩타이드 뼈대의 공간적인 배열을 가리키며, 그 곁사슬의 형태는 포함하지 않는다. 오른쪽으로 돌아 올라가는 모양의 알파 나선(α-Helix) 구조 와 병풍처럼 접혀진 모양의 베타 면(β-Sheet) 구조가 가장 흔하며 2차구조는 지역적으로 정의되기에 한 단백질 내에서도 다수의 2차 구조의 단위들이 존재한다. 3차 구조: 곁사슬을 포함한 전체 폴리펩타이드의 3차원적인 구조. 2차 구조의 단위들이 서로 결합하여 만들어진다. 3차 구조부터 기능이 발현된다. 4차 구조: 두 개 이상의 폴리펩타이드들이 모여서 이루는 복합체로서의 구조. 하나의 폴리펩타이드가 단백질로서의 역할을 수행하는 경우 4차 구조를 이루지 않기도 한다. 한 개의 단백질이 가지는 구조는 상호작용하는 다른 분자들과 환경에 의해서 바뀔 수 있다. 이러한 구조의 변형은 단백질의 생물학적인 기능인 촉매 작용, 다른 분자와의 결합, 기계적 움직임 등에 매우 중요한 역할을 한다.
단백질(protein)은 아미노산의 종류에 따라 달라지며, 아미노산의 개수와 늘어뜨려진 순서에 따라서도 그 종류가 달라진다.
단백질은 둥근 공 모양이나 긴 섬유 모양, 또는 코일이나 열쇠 꾸러미 모양을 이루면서 활성을 가진다. 단백질의 구조는 1차, 2차, 3차, 4차 구조로 나누어서 설명할 수 있다. 여기서 1차, 2차와 같은 용어는 단순히 평면상에 단백질을 표현할 수 있다거나 하는 의미가 아니다. 최근에는 3차, 4차 구조와 같은 용어보다 단백질의 상호작용이란 말을 더 자주 사용한다.
1차 구조 : 기본적인 결합으로, 안정된 결합 구조를 가지고 있다. 아미노산들이 결합할 때 유전자에 들어 있는 DNA의 정보 지배하에 있기 때문에 각각의 단백질은 자신만이 갖는 고유의 아미노산 배열을 갖게 된다.
2차 구조 : 폴리펩티드(polypeptide) 사슬이 수소(hydrogen)로 결합되어 나선 구조나 병풍 구조를 형성한다. 그리고, 2차 구조는 사슬이 완전히 확장되어 있기 때문에 결합이 끊어지지 않고는 늘어날 수 없다.
3차 구조 : 마이오글로빈(myoglobin)과 같은 경우, 153개의 아미노산으로 구성되어 있으며, 끝이 심하게 구부러진 모양으로 마치 공처럼 생겼다.
4차 구조 : 헤모글로빈(hemoglobin)과 같은 경우, 4개의 사슬이 모여 하나의 단백질 분자를 구성하고, 산소와 결합하는 공 모양의 단백질이다. 헤모글로빈은 혈액 내에 있는데, 이 단백질이 붉기 때문에 혈액이 붉게 보인다.
단백질(protein)의 2차 구조(secondary structure)는 대표적으로 α helix 와 β sheet가 있다. 단백질의 helix 구조는, DNA나 RNA의 helix와 어떻게 다른가? 단백질의 helix는 主사슬 사이의 수소 결합(hydrogen bonds)에 의해 형성된다는 점이 다르다. 수소 결합은 공유 결합(covalent)보다 훨씬 약한 결합이지만, 상당히 힘 있는 결합이다.
단백질에서의 helix 구조는, 서로 꼬여가면서 백본(backbone)에서의 NH, CO 사이에서 수소 결합을 한다.
α helix이다. 단백질의 대부분의 helix 구조가 α helix이며, 4번째 떨어져 있는 잔기(residue)마다 수소 결합을 이룬다. 여기서의 토션각(torsion angle)은 다음과 같다. φ = -57, ψ = -47, ω = 180
이상적인 α helix라면, 하나의 완전한 턴(complete turn)에 3.6개의 잔기로 구성된다. 그리고, 2개의 잔기 사이의 각은 100도 정도가 된다. 이런 이상적인 helix를 Helical Wheel이라 한다. Helical Wheel에서는 매 5턴마다 18개의 잔기가 존재하며, 이들이 hydrophobic인지, hydrophilic인지 여부에 따라 잔기가 안쪽으로 향하는지 바깥쪽으로 노출되는지 여부가 결정된다. 이러한 정보를 바탕으로, 어디에 α helix가 있는지 파악할 수 있다.
특히, 많은 세포막 단백질들은 세포막을 횡단하는, 루프로 연결된 7개의 helix 구조가 대부분이다. 또, 세포막을 통과하는 영역은 hydrophobic하다.
3-10 helix는 전체 단백질의 helix에서 10% 정도를 차지하며, 3번째 떨어져 있는 잔기마다 수소 결합을 이룬다. 토션각은 φ = -49, ψ = -26, ω = 180
마지막으로, π helix는 굉장히 드물며, 나선 모양이 굉장히 완만하다. 나선 모양이 완만하다는 이야기는, 이 구조를 위에서 봤을 때 반지름이 매우 크다는 것을 의미한다.토션각은 φ = -57, ψ = -70, ω = 180이며, 5번째 떨어진 잔기마다 수소 결합을 이룬다.
sheet 구조가 있는데 helix 만큼 많지는 않다. 폴리펩티드(polypeptide)의 여러 영역이 β 가닥(strand)를 형성하며, C) - NH 사이에서 수소 결합이 일어난다. 그리고, 이 strand 방향에 따라 3가지 분류로 나위는데, 만약 strand의 진행 방향이 같다면 parellel, 같지 않다면 anti-parellel, 이 둘이 혼합된 형태라면, 즉 하나의 sheet에 anti-parellel과 parellel이 섞여 있다면 mixed sheet라고 한다.
다음은 parellel sheet이다. 빨간색 원 주위를 살펴보면, 빨간색 원들 안의 가닥의 진행 방향이 동일하다는 것을 알 수 있다.
다음은 anti-parellel인데, 위와는 달리 가닥들의 진행 방향이 서로 다르다는 것을 알 수 있다.
그리고 턴(turn)은 진행 방향이 바뀌는 것을 의미하는데, 다음과 같은 경우를 말한다. 진행 방향이 바뀌었다고 동일 가닥 내에서 진행 방향이 바뀌는 것을 의미하는 것이 아니다.
즉, 이 그림을 단순화하면 다음과 같은데, 가닥의 진행 방향 자체가 바뀐게 아니라, 가닥이 휘어서 진행 방향이 달라진 것처럼 보인다.